PROTEINAS

Etimología

Las proteínas (del francés protéine, y este del griego πρωτεῖος [proteios], ‘prominente’, ‘de primera calidad’) o prótidos son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

En 1838 el químico holandés Gerrit Jan Mulder dio el nombre de proteínas a las sustancias que contenían nitrógeno. Las proteínas están formadas por aminoácidos. Los aminoácidos, gráficamente, son representados como ladrillos que forman una pared. Dentro de los aminoácidos que forman proteína hay aminoácidos esenciales y no esenciales.

 Definicion

Las proteínas son uno de los principales componentes de todas nuestras células. Los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas. Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con su comportamiento químico. 

Las proteínas se sintetizan mediante la unión entre sí de las cadenas lineales de aminoácidos. Los diferentes aminoácidos imparten diferentes comportamientos químicos a la estructura de las proteínas. Algunos de los 20 aminoácidos comunes, pueden ser sintetizados por las células. Otros, es decir, los aminoácidos esenciales, deben formar parte de nuestra dieta.

Péptidos y Enlace peptídico.    

                                      
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

a)Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

·         Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.

·         Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.

·         Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.

·         etc...

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Las proteínas son moléculas muy complejas en cuya composición elemental se encuentran siempre presentes carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría de ellas también incluye en su composición al azufre y en algunas se observa además la presencia de fósforo, hierro, zinc, molibdeno. Desde el punto de vista estructural, los elementos químicos que constituyen a las proteínas se encuentran distribuidos en bloques o unidades estructurales que son los aminoácidos, que unidos entre si integran una estructura polimérica; las proteínas son fundamentalmente polímeros de aminoácidos.

Hay dos tipos principales de proteínas: las simples que están constituidas únicamente por aminoácidos, y las proteínas conjugadas que son las que tienen en su composición otras moléculas diferentes además de aminoácidos.

Estructura de las proteínas.

 
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

El primer nivel estructural que se puede delimitar en una proteína, está constituido tanto por el número y la variedad de aminoácidos que entran en su composición, como por el orden también llamado secuencia en que se disponen éstos a lo largo de la cadena polipeptídica, al unirse covalentemente por medio de sus grupos amino y carboxilo alfa. A este primer nivel se le llama estructura primaria.

El segundo nivel estructural se refiere a la relación espacial que guarda un aminoácido con respecto al que le sigue y al que le antecede en la cadena polipeptídica; en algunos casos el polipéptido entero, o algunas zonas de éste se mantienen extendidas, mientras que en otros casos se enrollan en forma helicoidal como si formaran un resorte. A este segundo nivel se le llama estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.     la a(alfa)-hélice

2.     la conformación beta

1. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

2. En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
El tercer nivel estructural se refiere a la relación espacial que guardan entre sí las diferentes zonas o áreas de cada cadena polipeptídica que forman a una proteína. A este nivel se le llama estructura terciaria. En una proteína compuesta de una sola cadena polipeptídica, el nivel máximo de estructuración corresponde precisamente a su estructura terciaria. Cuando se trata de una proteína oligomérica, que es aquel tipo de proteína que esta compuesta de más de una cadena polipeptídica, se puede considerar un siguiente nivel de organización, que se refiere a ala manera en que cada cadena polipeptídica en la proteína se arregla en el espacio en relación con las otras cadena polipeptídicas que la constituyen. A este nivel estructural se le llama estructura cuaternaria.

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.     el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.    

2.     los puentes de hidrógeno

4.     los puentes eléctricos

5.     las interacciones hifrófobas.

 Desnaturalización.

 
Muchas moléculas proteicas sólo retienen su actividad biológica dentro de una fluctuación muy limitada de temperatura y de pH. La exposición de proteínas solubles o globulares a pH extremos o a temperaturas elevadas, les hace experimentar un cambio conocido como desnaturalización, el efecto más visible del cual, consiste en un descenso de su solubilidad.

Puesto que los enlaces químicos covalentes del esqueleto peptídico de las proteínas no se rompen durante este tratamiento relativamente suave, se lha llegado a la conclusión de que la estructura primaria permanece intacta. La mayoría de las proteínas globulares experimentan el proceso de desnaturalización cuando se calientan por encima de 60°-70°. 

C. La formación de un coágulo insoluble blanco cuando se hierve la clara de huevo es un ejemplo común de desnaturalización térmica. La consecuencia más significativa de la desnaturalización es que las proteínas pierden su actividad biológica característica, por ejemplo, al calentar las enzimas se suele perder su capacidad catalítica.

La desnaturalización consiste en el despegamiento de la estructura nativa plegada característica de la cadena polipeptídica de las moléculas de las proteínas globulares. Cuando la agitación térmica provoca que la estructura nativa plegada se desarrolle o se distienda, originando una cadena libremente ondulada, la proteína pierde su actividad biológica.

EXPERIMENTO: